Project information
Analýza vzniku nových proteinových funkcí v rámci rodiny halogenalkan dehalogenas
- Project Identification
- GA22-09853S
- Project Period
- 1/2022 - 12/2024
- Investor / Pogramme / Project type
-
Czech Science Foundation
- Standard Projects
- MU Faculty or unit
- Faculty of Science
- Cooperating Organization
-
Masaryk Memorial Cancer Institute Brno
- Responsible person prof. Ing. Lenka Hernychová, Ph.D.
Enzymy katalyzují většinu chemických reakcí probíhajících v biologických systémech, a nové nepřirozené katalytické funkce jim mohou být uměle dodány pomocí proteinového inženýrství. I přes jejich obrovský význam dnes přesně stále nevíme, jak enzymy získávají svoji strukturní rozmanitost a konformační flexibilitu, která jim umožňuje získávat nové molekulární funkce. Naše předběžné výsledky naznačují, že dosud málo prozkoumané proteinové elementy – flexibilní smyčky a přístupové tunely – hrají klíčovou roli ve funkční diverzifikaci enzymů.
V rámci tohoto projektu budeme řešit a analyzovat molekulární struktury modelových enzymů z rodiny halogenalkan dehalogenas pomocí metod integrované strukturní biologie. Našim cílem je zachytit bezprecedentní molekulární detaily konformační bohatosti proteinových katalyzátorů, která je důležitá pro vznik nových molekulárních a katalytických funkcí. Výsledky tohoto projektu pomohou definovat nové teoretické koncepty pro racionální inženýrství proteinových katalyzátorů využitelných v biotechnologiích a biomedicíně.
Sustainable Development Goals
Masaryk University is committed to the UN Sustainable Development Goals, which aim to improve the conditions and quality of life on our planet by 2030.
Publications
Total number of publications: 10
2024
-
Identification of new endocrine disruptive transthyretin ligands in polluted waters using pull-down assay coupled to non-target mass spectrometry
Journal of Hazardous Materials, year: 2024, volume: 471, edition: June 2024, DOI
2023
-
Advancing Enzyme's Stability and Catalytic Efficiency through Synergy of Force-Field Calculations, Evolutionary Analysis, and Machine Learning
ACS Catalysis, year: 2023, volume: 13, edition: 19, DOI
-
Atypical homodimerization revealed by the structure of the (S)-enantioselective haloalkane dehalogenase DmmarA from Mycobacterium marinum
Acta Crystallographica Section D: Structural Biology, year: 2023, volume: 79, edition: November, DOI
-
Catalytic mechanism for Renilla-type luciferases
Nature Catalysis, year: 2023, volume: 6, edition: 1, DOI
-
Deciphering Enzyme Mechanisms with Engineered Ancestors and Substrate Analogues
ChemCatChem, year: 2023, volume: 15, edition: 19, DOI
-
Domino-like effect of C112R mutation on ApoE4 aggregation and its reduction by Alzheimer’s Disease drug candidate
Molecular Neurodegeneration, year: 2023, volume: 18, edition: 1, DOI
-
Illuminating the mechanism and allosteric behavior of NanoLuc luciferase
Nature Communications, year: 2023, volume: 14, edition: 1, DOI
-
Multimeric structure of a subfamily III haloalkane dehalogenase-like enzyme solved by combination of cryo-EM and x-ray crystallography
Protein Science, year: 2023, volume: 32, edition: 10, DOI
-
Study of Protein Conformational Dynamics Using Hydrogen/Deuterium Exchange Mass Spectrometry
Advanced Methods in Structural Biology, year: 2023, number of pages: 26 s.
2022
-
Mechanism-Based Strategy for Optimizing HaloTag Protein Labeling
JACS AU, year: 2022, volume: 2, edition: 6, DOI